精品啪啪一级免费视频 K63 TUBE(磁珠)，对多泛素的亲和力高于大多数泛素抗体

串联泛素结合实体（TUBEs）的使用正在成为泛素研究中需要的策略（1, 2）。第一代TUBEs能够与K48和K63连接的四聚泛素链结合，其解离常数（Kds）在个位数纳摩尔范围内，比单体UBAs的结合强度高出约100到1000倍。TUBEs还可以在没有通常用于阻断此类活性的抑制剂的情况下，保护蛋白质免受去泛素化酶（DUBs）和蛋白酶体的降解。这使得在比上述条件更不易改变细胞生理学的情况下，能够高效地从细胞系、组织和器官中分离天然多泛素链及其附着的蛋白质。TUBE 1和TUBE 2最近已被证明能够富集所有多泛素链连接类型，且不加区分，即使目标蛋白的连接类型未知，这些试剂也适用。

K63 TUBE的开发是为了对K63连接的多泛素链（约20纳摩尔）显示出比所有其他连接类型（>2微摩尔）更高的选择性。它可以单独使用，也可以与我们的其他TUBE产品（特别是K48 TUBE HF和M1（线性）TUBE）结合使用，以研究底物蛋白中的多泛素链连接类型。磁性TUBEs是直接与磁性珠子偶联的TUBE部分，用于通过Western blotting和/或下游蛋白质组学研究来鉴定和表征多泛素化蛋白。磁性TUBEs便于实现多泛素化蛋白的便捷“一步"捕获。

艾美捷K63 TUBE(磁珠)：

货号：UM-0404M-1000

分子量：不适用

物理状态：液体

数量：1 mL

浓度：可变

储存：+4℃，避免在此温度以下储存

K63 TUBE(磁珠)应用：

从细胞和组织提取物中分离和富集K63多泛素化蛋白

分离K63多泛素化蛋白用于蛋白质组学研究

K63 TUBE(磁珠)优势：

对K63多泛素链的偏好性比其他所有连接类型高出100倍

TUBEs对多泛素的亲和力高于大多数泛素抗体

避免过度表达用于捕获的表位标签泛素

K63 TUBE(磁珠)文献参考：

Hershko, A., and Ciechanover, A. (1998) The ubiquitin-proteasome pathway, Ann Rev Biochem 67, 425- 479.

Messick, T. E., and Greenberg, R. A. (2009) The ubiquitin landscape at DNA double-strand breaks, J Cell Biol 187, 319-326.

Balut, C. M., Loch, C. M., and Devor, D. C. (2011) Role of ubiquitylation and USP8-dependent

deubiquitylation in the endocytosis and lysosomal targeting of plasma membrane KCa3.1, FASEB J 25,3938-3948.

Piper, R. C., and Lehner, P. (2011) Endosomal transportation via ubiquitination, Trends Cell Biol 21, 647- 655.

Olzman, J. A., and Chin, L. S. (2008) Parkin-mediated K63-linked polyubiquitination. A signal for targeting misfolded proteins to the aggresome-autophagy pathway, Autophagy 4, 85-87.

Tan, Y. K., Vu, H. A., Kusuma, C. M., and Wu, A. (2009) Implications of autophagy in anthrax

pathogenicity, Autophagy 5, 734-735.

Lim, K. L., and Lim, G. G. (2011) k63-linked ubiquitination and neurodegeneration, Neurobiol Dis 43, 9-16.

Hjerpe, R., Aillet, F., Lopitz-Otsoa, F., Lang, V., England, P., and Rodriguez, M. S. (2009) Efficient protection and isolation of ubiquitylated proteins using tandem ubiquitin-binding entities, EMBO Rep 10, 1250-1258.

Hjerpe, R., and Rodriguez, M. S. (2008) Efficient approaches for characterizing ubiquitinated proteins,Biochem Soc Trans 36, 823-827.